蛋白质的主要研究
对于早期的生物化学家来说，研究蛋白质的难点在于很难纯化出大量的蛋白质用于研究。因此，早期的研究工作集中在易于纯化的蛋白质上，如血液、蛋清、各种毒素中的蛋白质以及消化酶和代谢酶(从屠宰场获得)。20世纪50年代末，Armour Hot Dog Co从一公斤纯牛胰腺中提纯出核糖核酸酶A，免费提供给全世界的科学家。科学家可以从生物公司买到越来越多种类的纯蛋白质。
著名化学家莱纳斯·鲍林(Linus pauling)成功预测了基于氢键的蛋白质规则二级结构，这是威廉·阿斯特伯里在1933年首先提出的。随后，Walter Kauzman在总结自己关于变性的研究成果和Kaj Linderstrom-Lang前期研究工作的基础上，提出了蛋白质折叠是由疏水相互作用介导的。1949年，弗雷德里克·桑格(frederick sanger)首次正确测定了胰岛素的氨基酸序列，并验证了蛋白质是由氨基酸形成的线性(无分叉或其他形式)聚合物。原子分辨率的蛋白质结构在1960年代首次通过X射线晶体学进行分析。在1980年代，核磁共振也被用于分析蛋白质的结构，冷冻电子显微镜被广泛用于分析超分子复合物的结构。截至2008年2月，蛋白质数据库中已经存储了分辨率近5万个原子的蛋白质及其相关复合物的三维结构坐标。[4]当癌细胞快速增殖时，需要一种叫做survivin的蛋白质来帮助。这种由生存素编码和合成的蛋白质在癌细胞中含量丰富，但在正常细胞中几乎不存在。癌细胞与survivin蛋白之间的这种依赖性使得survivin成为制造新抗癌药物的天然靶点，但如何处理survivin蛋白仍有一些未解之谜。
Survivin蛋白属于一类能够阻止细胞自我毁灭(即凋亡)的蛋白。这种蛋白质主要通过抑制半胱天冬酶的作用来阻止细胞自杀。以前没有科学家观察到存活蛋白和凋亡酶之间的相互作用。还有其他迹象表明，生存素蛋白发挥着不同的作用——在细胞分裂后帮助将细胞拉开。
生物化学家GuySalvesen掌握了生存素蛋白的结构，“但没有澄清它如何防止细胞自杀的疑问”。这些蛋白质配对事实真的很神奇，几乎不可能找到不重要的二聚化区域。这两种蛋白质的接触面将成为浓缩抗癌药物的良好靶标。蛋白质的蛋白质组学在1996中有提及。恐怕知道的人不多，但稍微知道一点的人中，还是有人持怀疑态度。但2001的《科学》杂志已经将蛋白质的组学列为六大研究热点之一，其“知名度”仅次于干细胞研究。现在对蛋白质组学的关注令人印象深刻。
1.蛋白质组学研究的意义和背景。
随着人类基因组计划的实施和推进，生命科学研究进入了后基因组时代。在这个时代，生命科学的主要研究对象是功能基因组学，包括结构基因组学和蛋白质组研究。虽然许多物种的基因组已经被测序，但这些基因组中超过一半的基因的功能通常是未知的。功能基因组学使用的策略，如基因芯片、基因表达系列分析(SAGE)等，都是从细胞内mRNA的角度考虑的，前提是细胞内mRNA的水平反映了蛋白质表达的水平。但事实并非如此。从DNA mRNA的蛋白质来看，有三个层次的调控，即转录调控、翻译调控和翻译后调控。从mRNA的角度来看，其实只包括转录水平的调控，并不能完全代表蛋白质的表达水平。实验还证明，组织中mRNA丰度和蛋白质丰度的相关性不好，尤其是对于低丰度的蛋白质。更重要的是，蛋白质复杂的翻译后修饰，蛋白质的亚细胞定位或迁移，蛋白质与蛋白质的相互作用，很难从mRNA水平判断。毫无疑问，蛋白质是生理功能的执行者，是生命现象的直接体现。蛋白质结构和功能的研究将直接阐明生理或病理条件下生命的变化机制。蛋白质自身的存在形式和活动，如翻译后修饰、蛋白质与蛋白质构象的相互作用等，仍然依赖于对蛋白质的直接研究。虽然蛋白质的多变性和多样性等特殊特性使得蛋白质的研究技术远比核酸技术复杂和困难，但正是这些特性参与并影响了整个生命过程。
2.蛋白质组学研究的策略和范围。
一旦蛋白质组学出现，就有两种研究策略。一种可以称为“穷尽泽法”，即利用高通量的蛋白质组研究技术，分析生物体内尽可能多甚至接近全部的蛋白质。这种观点从大范围、系统的角度来看，更符合蛋白质组的本质。但是，由于蛋白质的表达是随时间和空间而变化的，因此分析生物体内的所有蛋白质是一个无法实现的目标。另一种策略可以称为“功能方法”，即研究不同时期细胞蛋白质组成的变化，如蛋白质在不同环境中的差异表达，主要目标是寻找不同的蛋白质种类。这种观点倾向于把蛋白质组学作为研究生命现象的手段和方法。
蛋白质组学早期的研究范围主要是指蛋白质的表达谱。随着学科的发展，蛋白质组学的研究范围不断完善和扩大。蛋白质翻译后修饰的研究已经成为蛋白质组研究的重要组成部分，也是一个巨大的挑战。蛋白质相互作用的研究也被纳入蛋白质组学的研究范畴。蛋白质高级结构的分析是传统的结构生物学。虽然有人试图将其纳入蛋白质的组学研究范围，但它仍然是独特的。
3.蛋白质组学研究技术。
可以说，蛋白质组学的发展既受技术驱动，也受技术限制。蛋白质组学研究的成功很大程度上取决于其技术方法的水平。蛋白质的研究技术远比基因技术复杂和困难。不仅氨基酸残基种类比核苷酸残基多(20/ 4)，而且蛋白质具有复杂的翻译后修饰，如磷酸化、糖基化等，给蛋白质的分离和分析带来许多困难。另外，表达载体不容易在体外扩增和纯化蛋白质，因此很难大量制备蛋白质。蛋白质组学的兴起给技术带来了新的需求和挑战。蛋白质组的研究本质上是在细胞水平上对蛋白质的大规模并行分离分析，往往需要同时处理成千上万的蛋白质。因此，开发一种具有高通量、高灵敏度和高准确度的研究技术平台是相当一段时间内蛋白质组学研究的主要任务。国际蛋白质组研究技术平台的技术基础和发展趋势如下:
3.2蛋白质组研究中的样品分离和分析
利用蛋白质的等电点和分子量进行双向凝胶电泳是区分各种蛋白质的有效方法。它在蛋白质形成的分离技术中起着关键作用。如何提高二维凝胶电泳的分离能力、灵敏度和分辨率，准确检测蛋白质的差异表达是二维凝胶电泳技术发展的关键问题。国外的主要趋势是一维电泳中的窄pH梯度凝胶分离和结合二维凝胶电泳的高灵敏度蛋白质染色技术的发展，如新型荧光染色技术。
质谱是蛋白质组中发展最快、最具活力和潜力的技术。它通过测量蛋白质的质量来识别蛋白质的种类。目前蛋白质组研究的核心技术是二维凝胶电泳-质谱，即通过二维凝胶电泳分离蛋白质，再通过质谱逐一鉴定蛋白质。对于蛋白质鉴定，高通量、高灵敏度和高准确度是三个关键指标。一般的质谱技术很难将三者结合起来，而发展起来的质谱技术可以同时满足上述三个要求，从而实现对蛋白质的准确、大规模鉴定。
蛋白质中的氮含量相对恒定，平均值约为16%。据悉，第二次世界大战期间，日本的动物性食物供应不足，每人每年平均只有2公斤肉、12.5公斤奶和奶制品、2.5公斤蛋。当时12岁学生的平均身高只有137.8 cm。战后日本经济快速发展，人民生活改善，动物性食品增多。每人每年吃肉13公斤，奶和奶制品25公斤，蛋15公斤。1970年的调查显示，12岁的青少年(少年食)身高已经达到147.1 cm，平均增长9.3 cm。从这个例子可以看出蛋白质(蛋白食品)食物对孩子(儿童食品)增加的作用。
蛋白质是构成一切生命的主要化合物，是生命的物质基础和第一要素，在营养素中占据首要地位。儿童和婴儿的增加离不开蛋白质。人体骨骼和其他组织是由蛋白质组成的。在体内新陈代谢的整个化学反应过程中，酶的催化作用是不可或缺的，所有的酶都是由蛋白质组成的。蛋白质及其衍生物都是对青少年的增加起作用的激素。此外，参与骨细胞分化、骨形成、骨重建和更新过程的物质如骨矿物质结合蛋白、骨钙素、碱性磷酸酶和人骨特异性生长因子等也是由蛋白质组成的。因此，蛋白质是人体生长发育中最重要的化合物，也是增加体重的重要原料。
脂溶性维生素(维生素类食物)、铁(铁类食物)、钙、磷等无机盐以及婴幼儿生长发育所必需的一些微量元素(微量元素类食物)也可在蛋白质类食物中获得。所以有些儿童青少年只喜欢吃素菜(素食)，对鸡、鱼、肉、蛋等肉类菜肴不敢吃，或者在父母的催促下勉强吃一点。这是不可取的，必然会导致蛋白质的缺乏，从而影响他们的身高。
正确的膳食原则是食物要多样，粗细搭配，食物以粮、豆、菜为主，适当增加肉、鱼、蛋、奶的量，为身体发育补充充足的营养，保证身高增长的原料，促进儿童的身高。